LBP (proteina de legare a lipopolizaharidelor) este o glicoproteină cu o greutate moleculară relativă de 60000. Structura sa proteică este o polipeptidă cu un singur lanț cu o greutate moleculară relativă de 5000. Ea suferă o reacție de glicozilare în corpul Golgi și secretă în sânge după maturitate pentru a deveni o glicoproteină. LBP nu este rezistent la căldură, iar activitatea sa este de obicei stabilă la 50 ℃, iar aproximativ 50% din activitatea sa se pierde între 53 și 56 ℃. Când serul de șoarece sau LBP pur de șoarece a fost încălzit la 59 ℃, activitatea a fost complet pierdută. Plasma umană este sensibilă la căldură. Cea mai comună metodă de inactivare a complementului (56 ℃, 30 min) poate duce la o pierdere de 70% a activității biologice a LBP.

În prezent, s-a clarificat că secvența de aminoacizi a proteinei LBP umană este un lanț polipeptidic proteic matur compus dintr-o peptidă secvență semnal cu 25 de resturi de aminoacizi și 452 de resturi de aminoacizi. Există patru cisteine ​​și cinci situsuri de legare de glicozilare pe lanțul polipeptidic, care sunt localizate la situsurile 275~277, 325~327, 330~332361~363 și, respectiv, 369~371 ale lanțului polipeptidic. Structura proteică a LBP de iepure este foarte asemănătoare cu cea a oamenilor. De asemenea, este compus dintr-un lanț polipeptidic hidrofob compus din 26 de resturi de aminoacizi și un lanț polipeptidic proteic compus din 456 de resturi de aminoacizi. Secvența sa de aminoacizi este foarte omoloagă cu cea a oamenilor, cu 69% din aceeași secvență de aminoacizi; Secvența de nucleotide este 78% consistentă, dar conține doar 2 cisteine ​​și 3 situsuri de legare de glicozilare, care sunt situate la 275~277, 325~327 și, respectiv, 361~363 situsuri. Conformația chimică spațială a LBP este încă neclară, care poate fi similară cu BPI (proteină bactericidă/de creștere a permeabilității).